Электронно-микроскопическим и биохимическим анализом было установлено, что темный диск сформирован параллельным пучком толстых (диаметром порядка 10 нм) миозиновых нитей, длина которых составляет около 1,6 мкм. Молекулярная масса белка миозина равна 500 000 Д. Головки миозиновых молекул (длиной 20 нм) расположены на нитях миозина. В светлых дисках имеются тонкие нити (диаметром 5 нм и длиной 1 мкм), которые построены из белка и актина (молекулярная масса – 42 000 Д), а также тропомиозина и тропонина. В области Z-линии, разграничивающей расположенные рядом саркомеры, пучок тонких нитей скрепляется Z-мембраной.
Соотношение тонких и толстых нитей в саркомере составляет 2: 1. Миозиновые и актиновые нити саркомера располагаются так, что тонкие нити могут свободно входить между толстыми, т. е. «задвигаться» в А-диск, это и происходит при сокращении мышцы. Поэтому длина светлой части саркомера (I-диска) может быть различной: при пассивном растяжении мышцы она увеличивается до максимума, при сокращении может уменьшаться до нуля.
Механизм сокращения представляет собой перемещение (протягивание) тонких нитей вдоль толстых к центру саркомера за счет «гребных» движений головок миозина, которые периодически прикрепляются к тонким нитям, образуя поперечные актомиозиновые мостики. Исследуя движения мостиков с помощью метода дифракции рентгеновских лучей, определили, что амплитуда этих движений составляет 20 нм, а частота – 5-50 колебаний в секунду. При этом каждый мостик то прикрепляется и тянет нить, то открепляется в ожидании нового прикрепления. Огромное количество мостиков работает вразнобой, поэтому их общая тяга оказывается равномерной во времени. Многочисленные исследования установили следующий механизм циклической работы миозинового мостика.
1. В состоянии покоя мостик заряжен энергией (миозин фосфорилирован), но он не может соединиться с нитью актина, так как между ними вклинена система из нити тропомиозина и глобулы тропонина.
2. При активации мышечного волокна и появлении в миоплазме ионов Са+2(в присутствии АТФ) тропонин изменяет свою конформацию и отодвигает нить тропомиозина, открывая для миозиновой головки возможность соединения с актином.
3.
Об академии:
|
